Chou-Fasman usuli - Chou–Fasman method

The Chou-Fasman usuli uchun empirik uslubdir bashorat qilish ning uchinchi darajali tuzilmalar yilda oqsillar, dastlab Piter Y. Chou va Jerald D. Fasman tomonidan 1970-yillarda ishlab chiqilgan.[1][2][3] Usul har birining nisbiy chastotalarini tahlil qilishga asoslangan aminokislota yilda alfa spirallari, beta-varaqlar va burilishlar ma'lum asosida oqsil tuzilmalari bilan hal qilindi Rentgenologik kristallografiya. Ushbu chastotalardan har bir ikkilamchi tuzilish turidagi har bir aminokislotaning paydo bo'lishi uchun ehtimollik parametrlari to'plami olingan va bu parametrlar bashorat qilish uchun ishlatiladi ehtimollik aminokislotalarning berilgan ketma-ketligi spiral, beta zanjiri yoki oqsilning aylanishini hosil qilishi. To'g'ri ikkilamchi tuzilmalarni aniqlashda usul ko'pi bilan 50-60% aniq,[4] bu zamonaviyga qaraganda ancha kam aniq mashinada o'rganish - asoslangan texnika.[5]

Aminokislotalarga moyillik

Chou-Fasmanning asl parametrlari ayrim aminokislotalar orasida birlamchi ikkilamchi tuzilishni boshqalarnikidan ustun qo'yishga moyilligini aniqladi. Alanin, glutamat, leytsin va metionin spiral hosil qiluvchilar ekanligi aniqlandi, ammo prolin va glitsin, ularning noyob konformatsion xususiyatlari tufayli peptid bog'lari, odatda spiralni tugatish. Chou-Fasmanning asl parametrlari[6] dastlabki tuzilish vaqtida ma'lum bo'lgan bunday tuzilmalar soni juda oz bo'lganligi sababli juda kichik va vakillik qilmaydigan protein tuzilmalaridan olingan. O'sha vaqtdan beri ushbu asl parametrlar ishonchsiz ekanligi ko'rsatilgan[7] va boshlang'ich algoritmidagi o'zgarishlar bilan bir qatorda joriy ma'lumotlar to'plamidan yangilangan.[8]

Chou-Fasman usuli faqat har bir alohida aminokislotaning spiral, ip yoki burilish shaklida paydo bo'lish ehtimolini hisobga oladi. Keyinchalik murakkabdan farqli o'laroq GOR usuli, bu aminokislotaning shartli ehtimolliklarini aks ettirmaydi, chunki qo'shnilar ushbu tuzilishga ega bo'lganligi sababli ma'lum bir ikkinchi darajali tuzilishni hosil qiladi. Bu kooperativning etishmasligi uning hisoblash samaradorligini oshiradi, ammo aniqligini pasaytiradi, chunki ayrim aminokislotalarning moyilligi ko'pincha aniq bashorat qilish uchun kuchga ega emas.[5]

Algoritm

Chou-Fasman usuli xuddi shunday tarzda spirallar va iplarni bashorat qiladi, birinchi navbatda yuqori spiral yoki strand ehtimoli bo'lgan "yadrolanish" mintaqasini ketma-ketligi bo'yicha chiziqli ravishda qidirib toping va keyin mintaqani keyingi to'rt qoldiq oynasi ehtimollikdan kam bo'lguncha uzaytiring. 1. Dastlab ta'riflanganidek, har qanday oltita qo'shni aminokislotadan to'rttasi spiralni nukleatsiya qilish uchun etarli edi va har bir qo'shni beshdan uchtasi choyshab uchun etarli edi. Spiral va strand nukleatsiyalari uchun ehtimollik chegaralari doimiy, lekin teng bo'lishi shart emas; dastlab 1,03 spiral kesim va 1,00 ipni kesish uchun o'rnatildi.

Burilishlar to'rt qoldiq oynada ham baholanadi, lekin ko'p bosqichli protsedura yordamida hisoblanadi, chunki ko'p burilish mintaqalarida aminokislotalar mavjud bo'lib, ular spiral yoki varaq mintaqalarida ham paydo bo'lishi mumkin. To'rt qoldiq burilishlar ham o'ziga xos xarakterli aminokislotalarga ega; prolin va glitsin ikkalasi ham navbati bilan keng tarqalgan. Qaytish ehtimoli spiral yoki varaq ehtimolliklaridan kattaroq bo'lgan taqdirdagina prognoz qilinadi va o'z navbatida ma'lum aminokislotalarning holatiga asoslangan ehtimollik qiymati oldindan belgilangan chegaradan oshib ketadi. Burilish ehtimoli p (t) quyidagicha aniqlanadi:

qayerda j to'rtta qoldiq oynasida aminokislotaning holati. Agar p (t) o'zboshimchalik bilan kesilgan qiymatdan oshsa (dastlab 7.5e-3), p (j) ning o'rtacha qiymati 1 dan oshadi va p (t) bu oyna uchun alfa spirali va beta-varaqning ehtimolliklaridan oshadi, keyin a burilish bashorat qilinadi. Agar dastlabki ikkita shart bajarilsa, lekin p (b) beta varag'i ehtimoli p (t) dan oshsa, u holda uning o'rniga varaq bashorat qilinadi.

Shuningdek qarang

Adabiyotlar

  1. ^ Chou PY, Fasman GD (1974). "Oqsil konformatsiyasini bashorat qilish". Biokimyo. 13 (2): 222–245. doi:10.1021 / bi00699a002. PMID  4358940.
  2. ^ Chou PY, Fasman GD (1978). "Protein konformatsiyasining ampirik bashoratlari". Annu Rev Biochem. 47: 251–276. doi:10.1146 / annurev.bi.47.070178.001343. PMID  354496.
  3. ^ Chou PY, Fasman GD (1978). "Aminokislotalar ketma-ketligidan oqsillarning ikkilamchi tuzilishini taxmin qilish". Enzimologiya va molekulyar biologiyaning turdosh sohalaridagi yutuqlar. Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol. Enzimologiya yutuqlari - va molekulyar biologiyaning tegishli sohalari. 47. pp.45–148. doi:10.1002 / 9780470122921.ch2. ISBN  9780470122921. PMID  364941.
  4. ^ Kabsch V, Sander S (1983). "Proteinning ikkilamchi tuzilishini bashorat qilish qanchalik yaxshi?". FEBS Lett. 155 (2): 179–82. doi:10.1016/0014-5793(82)80597-8. PMID  6852232. S2CID  41477827.
  5. ^ a b DM tog'i (2004). Bioinformatika: ketma-ketlik va genomni tahlil qilish (2-nashr). Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor laboratoriyasining matbuoti. ISBN  978-0-87969-712-9.
  6. ^ Chou PY, Fasman GD (1974). "Oqsillardan hisoblangan spiral, beta-varaq va tasodifiy lasan mintaqalarida aminokislotalar uchun konformatsion parametrlar". Biokimyo. 13 (2): 211–222. doi:10.1021 / bi00699a001. PMID  4358939.
  7. ^ Kyngas J, Valjakka J (1998). "Proteinning ikkilamchi tuzilishini bashorat qilishda Cho-Fasman parametrlarining ishonchsizligi". Protein Eng. 11 (5): 345–348. doi:10.1093 / protein / 11.5.345. PMID  9681866.
  8. ^ Chen X, Gu F, Xuang Z (2006). "Proteinning ikkilamchi tuzilishini bashorat qilish uchun takomillashtirilgan Chou-Fasman usuli". BMC Bioinformatika. 7 (Qo'shimcha 4): S14. doi:10.1186 / 1471-2105-7-S4-S14. PMC  1780123. PMID  17217506.

Tashqi havolalar