Peptidoglikan bog'laydigan domen - Peptidoglycan binding domain

Peptidoglikanni bog'laydigan domeni
PDB 1lbu EBI.jpg
Tarkibi Streptomitslar Albusi muramoyl-pentapeptid karboksipeptidaza.[1]
Identifikatorlar
BelgilarPG_binding_1
PfamPF01471
Pfam klanCL0244
InterProIPR002477
SCOP21lbu / QOIDA / SUPFAM

Peptidoglikan majburiy domenlari generalga ega bo'lish peptidoglikan bog'lash funktsiyasi va chap burilish bilan yopiq, uchta spiral to'plamdan iborat umumiy yadro tuzilishi. U bakteriyalar hujayra devorlari parchalanishida ishtirok etadigan turli xil fermentlarning N yoki C uchida joylashgan.[2][3][4] Bunga misollar:

  • Muramoyl-pentapeptid karboksipeptidaza (EC 3.4.17.8 )
  • N-asetilmuramoyl-L-alanin amidaza cwlA kashfiyotchisi (hujayra devori gidrolazasi, avtolizin, EC 3.5.1.28 )
  • Avtolitik lizozim (1,4-beta-N-asetilmuramidaza, avtolizin, EC 3.2.1.17 )
  • Membran bilan bog'langan litik murein transglikosilaza B
  • Rux tarkibida D-alanil-D-alanin ajratuvchi karboksipeptidaza, VanX.[5]

Ushbu domenga ega bo'lgan ko'plab oqsillar hali xarakterlanmagan. Biroq, ularning ba'zilari M15PS peptidazlar oilasi M15 (MD klani), subfamily M15A metallopeptidazalariga tegishli ekanligi ma'lum. M15A subfamilasiga tegishli bo'lgan bir qator oqsillar peptidaza bo'lmagan gomologlardir, chunki ular eksperimental ravishda peptidaza faolligi yo'qligi yoki katalitik faollik uchun muhim deb hisoblangan aminokislota qoldiqlari mavjud emas.

Eukaryotik fermentlar tarkibiy jihatdan o'xshash PGBDga o'xshash domenlarni o'z ichiga olishi mumkin. Hujayradan tashqari matritsa degradatsiyasini katalizlaydigan matritsali metalloproteinazlar (MMP) PGBDga o'xshash N-terminalli domenlarga ega. Masalan, IV turdagi kollagenni parchalaydigan gelatinaza A (MMP-2),[6] artrit va o'sma invaziyasida rol o'ynaydigan stromelizin-1 (MMP-3),[7][8] va tug'ma immunitetni himoya qilish mexanizmining bir qismi sifatida neytrofillar tomonidan chiqarilgan jelatinaza B (MMP-9).[9] Saraton rivojlanishida bir nechta MMPlar ishtirok etadi, chunki hujayradan tashqari matritsaning degradatsiyasi metastaz kaskadidagi muhim qadamdir.[10]

Misollar

Ushbu domenni o'z ichiga olgan oqsillarni kodlovchi odam genlariga quyidagilar kiradi.

Adabiyotlar

  1. ^ PDB: 1lbu
  2. ^ Krogh S, Yorgensen ST, Devine KM (1998). "Bacillus subtilis defektli profilaktika PBSX ning lizis genlari". J. Bakteriol. 180 (8): 2110–2117. doi:10.1128 / JB.180.8.2110-2117.1998. PMC  107137. PMID  9555893.
  3. ^ Joris B, Dive G, Dideberg O, Charlier P, Frere JM, Gyuysen JM (1982). "Zn2 + tarkibidagi D-alanil-D-alanin ajratuvchi karboksipeptidazaning tuzilishi 2,5 A bo'lgan". Tabiat. 299 (5882): 469–470. doi:10.1038 / 299469a0. PMID  7121588. S2CID  4285241.
  4. ^ Foster SJ (1991). "Bacillus subtilis 168 trpC2 avtolitik amidazasini klonlash, ekspressioni, ketma-ketligi va biokimyoviy tavsifi". J. General Mikrobiol. 137 (8): 1987–1998. doi:10.1099/00221287-137-8-1987. PMID  1683402.
  5. ^ Dive G, Dideberg O, Charlier P, Frere JM, Gyuysen JM, Jamulle JC, Lamotte-brassur J (1984). "Streptomyces albus G ning tarkibida D-alanil-D-alanin ajratuvchi karboksipeptidaza bo'lgan Zn2 ​​+ faol maydonga yo'naltirilgan inaktivatorlari". Biokimyo. J. 219 (3): 763–772. doi:10.1042 / bj2190763. PMC  1153542. PMID  6743245.
  6. ^ Seiki M (1999). "Membrana tipidagi matritsali metalloproteinazalar". APMIS. 107 (1): 137–143. doi:10.1111 / j.1699-0463.1999.tb01536.x. PMID  10190290. S2CID  221391745.
  7. ^ Breedveld FC, Smeets TJ, Barg EC, Kraan MC, Smith MD, Tak PP (2003). "Artroskopik sinovial biopsiyada hujayra infiltratini tahlil qilish va proinflamatuar sitokinlar va matritsali metalloproteinazalarning ekspressioni: so'nggi bosqichi bo'lgan bemorlarning sinovial namunalari bilan solishtirish, revmatik artrit". Ann. Revm. Dis. 62 (7): 635–638. doi:10.1136 / ard.62.7.635. PMC  1754593. PMID  12810425.
  8. ^ Hornebeck V, Maquart FX (2003). "Proteolizlangan matritsa o'smaning rivojlanishini tartibga soluvchi shablon sifatida". Biomed. Farmatsevt. 57 (5–6): 223–230. doi:10.1016 / S0753-3322 (03) 00049-0. PMID  12888258.
  9. ^ van Damm J, Proost P, Van den steen PE, Vuyts A, Xusson SJ, Opdenakker G (2003). "Gelatinaz B / MMP-9 va neytrofil kollagenaza / MMP-8 insonning GCP-2 / CXCL6, ENA-78 / CXCL5 va sichqonchani GCP-2 / LIX kimyoviy moddalarini qayta ishlaydi va ularning fiziologik faolligini modulyatsiya qiladi". Yevro. J. Biokimyo. 270 (18): 3739–3749. doi:10.1046 / j.1432-1033.2003.03760.x. PMID  12950257.
  10. ^ Yoshizaki T, Sato H, Furukava M (2002). "Matritsa metalloproteinaza 2 aktivatsiyasini tartibga solishda erishilgan so'nggi yutuqlar: asosiy tadqiqotlardan klinik natijalarga qadar (Sharh)". Onkol. Rep. 9 (3): 607–611. doi:10.3892 / yoki.9.3.607. PMID  11956636.
Ushbu maqola jamoat domenidagi matnlarni o'z ichiga oladi Pfam va InterPro: IPR002477